在生物学研究和蛋白质功能研究中，常用的方法之一是重组融合蛋白，简称融合蛋白。重组融合蛋白是由两个或两个以上原为不同蛋白质编码的基因组合而成的。由融合基因翻译而来的包含单个或多个多肽的重组融合蛋白获得了来自每个原蛋白的功能特性。融合蛋白有三个重要的用途:帮助纯化克隆基因，报告表达水平，作为组织化学标签，使蛋白质在细胞、组织或有机体中的位置可视化。在重组蛋白纯化中，重组融合蛋白法通常用于亲和层析，在亲和层析中，将易于纯化的蛋白与研究人员希望研究的蛋白相连接。许多蛋白质和多肽已被用作融合标签，包括谷胱甘肽- s -转移酶(gst标签)、麦芽糖结合蛋白(mbp标签)、多组氨酸(his标签)、人类生长因子、泛素和抗体表位。此外，β-半乳糖苷酶、荧光素酶和绿色荧光蛋白(GFP)通常作为部分蛋白表达和定位的报告因子。重组蛋白到货后，如何操作？进口EGF重组蛋白
体外生产重组蛋白的表达系统中，哺乳动物细胞表达系统能够为重组人源蛋白提供较接近于天然状态的翻译后修饰，在蛋白表达过程中会形成接近天然蛋白的蛋白质折叠和聚合，具备活性蛋白所必须的空间结构和修饰。哺乳动物细胞翻译后再加工修饰产生的外源重组蛋白质，在活性方面高于原核表达系统及酵母、昆虫细胞等真核表达系统，更接近于天然蛋白质。这些特性使得哺乳动物细胞表达系统在重组蛋白药物，特别是重组单抗药物的研发和生产中的具有极大的应用。进口EGF重组蛋白重组蛋白在多种细胞培养中的应用。
糖基化是指糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质，帮助蛋白质折叠功能作用。在大多数情况下，生长因子或细胞因子的糖基化作用不会直接影响该蛋白与受体之间的结合。所以在体外研究中，重组生长因子或细胞因子的生物活性不会受糖基化作用的过多影响。不过，糖基化蛋白通常对蛋白酶的降解更不敏感具耐受性，所以在体内的半衰期比未经无糖基化的同种蛋白更长。因此在体内研究中，以选择哺乳动物表达系统或昆虫表达系统生产的重组蛋白可能是比大肠杆菌中生产的同种重组蛋白效果更好的一个选择要好。
重组蛋白是由操纵的基因——重组基因编码的蛋白质，由特定的重组表达系统产生(见蛋白表达系统)。重组基因是一种新的基因组合，由一个或多个DNA的片段或基因从不同的分子或其他物种插入。与天然蛋白相比，重组蛋白产量大，生产相对容易。重组蛋白在研究细胞因子和生长因子、酶和激酶研究以及补体系统功能等生物学过程中发挥着重要作用。此外，重组蛋白被认为是一种高效的药物，不会产生脱靶的副作用，比小分子的开发时间更短(见重组蛋白药物)。严格的质量控制系统, 才能保证重组蛋白产品的生物活化与一致性。
由于重组蛋白通常在不同的表达系统中生产，容易受到各种因素的影响进而引起蛋白质的性质出现差异，因此为了保证获得高质量，稳定的结果，在药物分析、新药研发、细胞 therapy等应用中优先选择GMP（Good Manufacturing Practice, 良好生产规范）级重组蛋白。GMP要求企业从原料、人员、设施设备、生产过程、包装运输和质量控制等方面达到法规相关要求，形成一套可操作的作业规范。GMP级重组蛋白具有以下几个优点：详实的产品信息；严格的质量管理体系；批次间稳定性高；无外源动物源性。如何长期保存重组蛋白？进口EGF重组蛋白
重组蛋白药物在医学中作用显著。进口EGF重组蛋白
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