磷酸甘油变位酶家族蛋白5(phosphoglyceratemutasefamilymember5，PGAM5)激huo可使Ser13去磷酸化，促进其与LC3的作用。有研究表明，PGAM5的作用受Bcl-2L1/Bcl-xL调控。生理条件下Bcl-2L1/Bcl-xL通过BH3结构域抑制PGAM5的激酶活性，提高Ser13在FUNDC1上的磷酸化水平，从而抑制线粒体自噬。低氧时，Bcl-2L1降解，释放PGAM5，PGAM5去磷酸化Ser13，激huo线粒体自噬。Tyr18、Ser13、Ser17联合调节FUNDC1介导的线粒体自噬途径。有研究证实，miR-137也可以通过抑制FUNDC1的表达而负性调节该通路。另有相关报道，PGAM5-FUNDC1可能与PINK1-Parkin途径有相互作用，且PGAM5和FUNDC1的缺失可抑制Parkin介导的线粒体自噬。自噬在肝病发生中的作用及机制复杂，受到诸多因素调控，但其重要性毋庸置疑，仍需更多的研究探索其机制。安徽双荧光自噬慢病毒
PD是另一种中老年常见的神经退行性疾病, 表现为静息震颤、动作迟缓、肌肉僵硬以及步态不稳。目前知道, 至少6种基因突变会导致家族遗传PD, 这些蛋白包括α-synuclein、Parkin、UCH-L1、PINK-1、DJ-1以及LRRK2。细胞中α-synuclein聚集形成包涵体又称为Lewy小体是其典型的病理改变。α-synuclein可通过泛素-蛋白酶体途径、分子伴侣介导的自噬以及巨自噬等多种途径进行降解。与野生型α-synuclein蛋白相比, A30P和A53T突变体与溶酶 体膜蛋白LAMP-2A相互作用增强, 从而抑制分子 伴侣介导的自噬。野生型和突变型α-synuclein均能诱导巨自噬活化作为代偿机制, 当这种代偿失衡时, α-synuclein形成聚集体, 对细胞产生毒性作用。安徽双荧光自噬慢病毒通过融合表达RFP-GFP-LC3B蛋白，可以非常有效地追踪自噬过程。
根据细胞物质运到溶酶体内的途径不同，自噬分为以下几种。①大自噬：由内质网、高尔基体或细胞质膜等来源的膜包绕待降解物形成自噬体，然后与溶酶体融合并降解其内容物；②小自噬：溶酶体的膜直接包裹长寿命蛋白等，并在溶酶体内降解；③分子伴侣介导的自噬（chaperonemediatedautophagy,CMA）：胞质内蛋白结合到分子伴侣后被转运到溶酶体腔中，然后被溶酶体酶消化。CMA的底物是可溶的蛋白质分子，在清理蛋白质时有选择性，而前两者无明显的选择性。中间双重细胞膜囊泡是一种自噬体，可与溶酶体相结合，形成自噬体。
动脉粥样yin化是心血管系统中的常见病、多发病，以血管内膜形成粥样斑块或纤维斑块为特征，是冠xin病、脑梗死、心肌梗死等的主要病因。在血管平滑肌细胞中，PINK/Parkin表达增加，由此介导的线粒体自噬水平增强，从而减缓动脉粥样yin化的进展，是动脉粥样yin化发病的保护因素。有研究证明，在动脉粥样yin化模型的血管平滑肌细胞中线粒体自噬水平降低，对功能障碍的线粒体清chu减少，导致细胞供能减少，细胞凋亡增加，提示可以通过抑制PTEN-PINK1/Parkin介导的线粒体自噬促进细胞凋亡。微自噬在运输胞内物质、维持胞内稳态以及增强细胞对饥饿的耐受能力方面有许多功能。
自噬的可诱导特性：表现在2个方面，第1是自噬相关蛋白的快速合成，这是准备阶段。第二是自噬体的快速大量形成，这是执行阶段。批量降解：这是与蛋白酶体降解途径的明显区别「捕获」胞浆成分的非特异性：由于自噬的速度要快、量要大，因此特异性不是首先考虑的，这与自噬的应急特性是相适应的。自噬的保守性：由于自噬有利于细胞的存活，因此无论是物种间、还是各细胞类型之间（包括病变细胞），自噬都普遍被保留下来。除了降解方面的功能，自噬本身也是一种将胞内物质运输到溶酶体中的手段。这一过程对非特异性免疫比较重要，因为许多非特异性免疫受体（如TLR3、TLR7、TLR8、TLR9）都分布在溶酶体内表面。以往认为，外源的免疫原性物质往往通过胞吞作用进入溶酶体，而现在发现，细胞质中的免疫原性物质（如病毒RNA）也可以通过自噬被运送至溶酶体，然后与TLR相互作用。自噬在这方面的功能被认为与一些自身免疫性疾病的发生或进展有关。自噬基因的突变可以导致遗传病，自噬机制受到的扰乱与病症有关。安徽双荧光自噬慢病毒
当自噬体与溶酶体融合后，因GFP荧光的部分淬灭而以红色斑点的形式表现出来。安徽双荧光自噬慢病毒
选择性自噬是真核生物体内清理蛋白、受损细胞器和外源微生物的基础生理过程。而蛋白的翻译后修饰，特别是泛素化修饰能够作为选择性自噬中的底物识别的重要信号。崔隽教授课题组发现选择性自噬参与调控非经典NF-kB信号通路的重要过程。选择性自噬中的货物受体p62通过识别p52/p100的N端上的K63泛素化链进而促使p52/p100发生自噬降解，阻止非经典NF-kB信号通路。有趣的是，已有报道认为p100C端的K48泛素化链是蛋白酶体降解信号。而崔隽教授课题组发现的K63泛素化链修饰并非大家所熟知的蛋白降解信号，但却能被自噬货物受体p62识别并介导蛋白降解，进而调控底物功能，影响生理与疾病进程。相同的细胞在不同的外部因素作用时，自噬的作用可能不同。安徽双荧光自噬慢病毒